Bioinformatyka strukturalna
Sylabus zajęć
Informacje podstawowe
Kierunek studiów
Specjalność
-
Jednostka organizacyjna
Wydział Biologii
Poziom studiów
Studia drugiego stopnia
Forma studiów
Studia stacjonarne
Profil studiów
Profil ogólnoakademicki
Cykl dydaktyczny
2022-2025
Języki wykładowe
Angielski
Obligatoryjność
Obowiązkowy
Blok zajęciowy
Przedmioty nieprzypisane
Prowadzący zajęcia
dr Jan Brezovsky, janbre@amu.edu.pl
|
Okres
Semestr 2
|
Forma zajęć / liczba godzin / forma zaliczenia
|
Liczba punktów ECTS
3.0
|
Cele kształcenia dla zajęć
- przewidzieć strukturę kompleksów białko-białko
- ocenić wpływ mutacji na strukturę i funkcję białka
- przewidzieć struktury białek przy niskiej lub zerowej homologii
- zrozumienie zasad zaawansowanych metod bioinformatyki strukturalnej i symulacji dynamiki molekularnej
- zna ograniczenia i zastosowania zaawansowanych metod bioinformatyki strukturalnej oraz symulacji dynamiki molekularnej
- obsługiwać wybrane, ogólnodostępne programy do zaawansowanych przewidywań i symulacji dynamiki molekularnej
Wymagania wstępne
Podstawy bioinformatyki strukturalnejEfekty uczenia się dla zajęć
| Symbol EU dla zajęć/przedmiotu | Po zakończeniu zajęć i potwierdzeniu osiągnięcia EU student/ka: | Symbole EK dla kierunku studiów |
| Efekt_01 | Rozumie zasady zaawansowanych metod bioinformatyki strukturalnej oraz symulacji dynamiki molekularnej | |
| Efekt_02 | Zna ograniczenia i zastosowania zaawansowanych metod bioinformatyki strukturalnej oraz symulacji dynamiki molekularnej | |
| Efekt_03 | Potrafi zaprojektować i wykonać zaawansowane przewidywania strukturalne i symulacje dynamiki molekularnej nietrywialnych problemów biologicznych | |
| Efekt_04 | Rozumie mechanizm leżący u podstaw skutków szkodliwych i korzystnych mutacji | |
| Efekt_05 | Rozumie konsekwencje zespołowej natury białek |
Treści programowe
| Lp. | Treści programowe dla zajęć/przedmiotu | Symbol EU dla zajęć/przedmiotu |
| 1. |
Kompleksy białkowo-białkowe - metody przewidywania |
Efekt_01, Efekt_02, Efekt_03 |
| 2. |
Mutacje białek - strukturalne podstawy skutków mutacji, zrozumienie skutków poprzez adnotację afektowanych regionów, przewidywanie zmutowanych struktur i efektów |
Efekt_04, Efekt_03, Efekt_02, Efekt_01 |
| 3. |
Przewidywanie struktury białek bez matrycy - wykrywanie fałdowania i metody de novo |
Efekt_01, Efekt_02, Efekt_03 |
| 4. |
Wprowadzenie do symulacji dynamiki molekularnej - modelowanie oddziaływań i pól sił, warunki brzegowe i rozpuszczalnik, równania ruchu, utrzymywanie temperatury i ciśnienia, właściwości systemu obliczeniowego, analizy symulowanych danych |
Efekt_01, Efekt_02, Efekt_03, Efekt_05 |
Informacje dodatkowe
| Metody i formy prowadzenia zajęć | |
|---|---|
| Wykład z prezentacją multimedialną wybranych zagadnień | |
| Rozwiązywanie zadań (np.: obliczeniowych, artystycznych, praktycznych) | |
| Metoda ćwiczeniowa | |
| Metoda projektu |
| Sposoby oceniania | Symbole EK dla modułu zajęć/przedmiotu | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| EK_1 | EK_2 | EK_3 | EK_4 | EK_5 | ||
| Egzamin pisemny | x | x | x | x | x | |
| Test | x | x | x | x | x | |
| Projekt | x | x | x | x | x | |
| Kryteria oceniania wg skali stosowanej w UAM | |
|---|---|
| bardzo dobry (bdb; 5,0): | 90-100% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
| dobry plus (+db; 4,5): | 80-89.99% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
| dobry (db; 4,0): | 70-79.99% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
| dostateczny plus (+dst; 3,5): | 60-69.99% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
| dostateczny (dst; 3,0): | 50-59.99% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
| niedostateczny (ndst; 2,0): | 0-49.99% z testów, dwóch projektów indywidualnych i jednego projektu zespołowego w przypadku ćwiczeń |
Literatura
Wydawnictwa książkowe
- 1. Gu J & Bourne PE : Structural Bioinformatics, 2nd Edition, Wiley-Blackwell, Hoboken, New Jersey, 2009
2. Leach AR: Molecular modelling : principles and applications, 2nd Edition, Prentice Hall, Harlow, 2001
3. Cramer CJ: Essentials of computational chemistry : theories and models, 2nd Edition, John Wiley & Sons, Chichester, 2004
Artykuły w czasopismach
- 1. Kmiecik S et al (2016): Coarse-grained protein models and their applications, Chemical Reviews, 116: 7898-7936
2. Moreira IS et al (2010): Protein-protein docking dealing with the unknown, Journal of computational chemistry, 31: 317-342
3. Keskin O et al (2016): Predicting Protein−Protein Interactions from the Molecular to the Proteome Level, Chemical Reviews, 116: 4884-4909
4. Lensink MF et al (2016): Prediction of homoprotein and heteroprotein complexes by protein docking and template-based modeling: A CASP-CAPRI experiment, Proteins, 84: 323-348
5. Thusberg J & Vihinen M (2009): Pathogenic or not? And if so, then how? Studying the effects of missense mutations using bioinformatics methods, Human Mutation, 30: 703-714
6. Bradley P et al (2005): Toward high-resolution de novo structure prediction for small proteins, Science, 309: 1868-71
Nakład pracy studenta i punkty ECTS
| Forma aktywności | Średnia liczba godzin* na zrealizowanie aktywności | |
|---|---|---|
| Godziny zajęć (wg planu studiów) z nauczycielem | 30 | |
| Praca własna studenta: | ||
| Przygotowanie do zajęć | ||
| Czytanie wskazanej literatury | 10 | |
| Przygotowanie pracy pisemnej, raportu, prezentacji, demonstracji, itp. | ||
| Przygotowanie projektu | 30 | |
| Przygotowanie pracy semestralnej | ||
| Przygotowanie do egzaminu / zaliczenia | 10 | |
| SUMA GODZIN | 80 | |
| LICZBA PUNKTÓW ECTS DLA MODUŁU ZAJĘĆ/PRZEDMIOTU | 3 | |
* godzina (lekcyjna) oznacza 45 minut